Efter genomgången kurs ska deltagaren kunna:

Kunskap och förståelse

• Redogöra för olika proteinerfamiljers uppbyggnad och funktion

• Beskriva proteiners fysikaliska egenskaper inklusive deras ytegenskaper och hydrodynamik

• Definiera de molekylära drivkrafter som styr proteiners struktur, veckning och stabilitet

• Demonstrera kännedom om den mest betydande litteraturen på området, både vad gäller klassiska böcker och artiklar och mer sentida arbeten.

Färdighet och förmåga

• Beräkna exponerad yta och andra egenskaper utifrån kända proteinstrukturer

• Analysera ligandbindning och proteinstabilitet

• Använda litteratur och databaser för att höja nivån på sina egna forskningsprojekt kring proteiner.

Värderingsförmåga och förhållningssätt

• Förklara proteiners egenskaper utifrån ett fysikalkemiskt resonemang

• Förstå, diskutera och utvärdera såväl grundläggande arbeten som avancerade applikationer inom området.

• Sammanfatta kunskapsnivån i klassisk och modern litteratur på området

Kursen ges på engelska.

Kursplan

Kursplan (pdf)

Många begrepp inom kunskapsområdet är engelska och används på engelska, och
kursinnehållet följer den litteratur som används i kursen. Kursinnehållet återges därför
på engelska även i den svenska kursplanen:

Protein sequences
- Physicochemical properties of the amino acid side chains
- Ionizable groups in side chains and backbone
- Chemical properties of the amino acid side chains (reactivity and modifications)
- Benefits and constraints imposed by the covalent chain

Protein targeting and modification
- Signal peptides, membrane anchors
- Post translational modification
- Non-canonical amino acids, glycosylation, protein splicing, intein-mediated ligation

Protein structure taxonomy
- What folds are represented in nature?
- What are the dominant folds?
- Structure and relation to Function. What folds are used for what function
- Modular proteins and protein modules

Structure of Folded proteins
- Topology
- Symmetry
- Multi-protein assemblies
- Geometry of proteins: packing, shape etc

Protein stability- Inter- and intra-molecular interactions
- Hydrogen bonding geometry, aromatic interactions, pH dependence, dielectric
properties of proteins
- The role of water, hydrophobic effect
- Thermodynamic signatures of folding
- Entropy/enthalpy compensation

Extremophiles- Thermophiles
- Halofiles
- Alkalofiles
- Can we distinguish cause form consequence?

Hydrodynamic properties
- Protein as polymers
- Protein solubility
- Radius of gyration and other measures of dimensions
- Diffusion
- Rotation
- Electrophoretic mobility of single proteins and non-covalent complexes
- Chromatographic properties of single proteins and non-covalent complexes
- Sedimentation properties of single proteins and non-covalent complexes

Protein folding and aggregation
- Folding mechanisms
- Aggregation propensity
- Aggregation mechanisms

Ligand Binding
- Equilibrium processes
- Allostery
- Cooperativity
- Rates of association and dissociation

The relation between sequence and structure
- Secondary structure propensity
- Structure prediction
- Protein design

Protein Dynamics
- Local and global fluctuations
- Time scales
- Connection to protein function

Membrane proteins
- Structural universe of membrane proteins
- Physical properties of membranes and its consequence for protein structure
- Membrane-spanning sequences
- Transporters and channels

Evolution
- Evolution of protein structure and function