lu.se

Kemiska institutionen

Lunds universitet

Proteiners biofysikaliska kemi (NAKE 008) 15.0 hp

Kursbeskrivning

Efter genomgången kurs ska deltagaren kunna:

Kunskap och förståelse

  • Redogöra för olika proteinerfamiljers uppbyggnad och funktion
  • Beskriva proteiners fysikaliska egenskaper inklusive deras ytegenskaper och hydrodynamik
  • Definiera de molekylära drivkrafter som styr proteiners struktur, veckning och stabilitet
  • Demonstrera kännedom om den mest betydande litteraturen på området, både vad gäller klassiska böcker och artiklar och mer sentida arbeten.

Färdighet och förmåga

  • Beräkna exponerad yta och andra egenskaper utifrån kända proteinstrukturer
  • Analysera ligandbindning och proteinstabilitet
  • Använda litteratur och databaser för att höja nivån på sina egna forskningsprojekt kring proteiner.

Värderingsförmåga och förhållningssätt

  • Förklara proteiners egenskaper utifrån ett fysikalkemiskt resonemang
  • Förstå, diskutera och utvärdera såväl grundläggande arbeten som avancerade applikationer inom området.
  • Sammanfatta kunskapsnivån i klassisk och modern litteratur på området

Kursen ges på engelska.

Kursplan

Kursplan (pdf)

Kursinnehåll

Många begrepp inom kunskapsområdet är engelska och används på engelska, och
kursinnehållet följer den litteratur som används i kursen. Kursinnehållet återges därför
på engelska även i den svenska kursplanen:

Protein sequences
- Physicochemical properties of the amino acid side chains
- Ionizable groups in side chains and backbone
- Chemical properties of the amino acid side chains (reactivity and modifications)
- Benefits and constraints imposed by the covalent chain

Protein targeting and modification
- Signal peptides, membrane anchors
- Post translational modification
- Non-canonical amino acids, glycosylation, protein splicing, intein-mediated ligation

Protein structure taxonomy
- What folds are represented in nature?
- What are the dominant folds?
- Structure and relation to Function. What folds are used for what function
- Modular proteins and protein modules

Structure of Folded proteins
- Topology
- Symmetry
- Multi-protein assemblies
- Geometry of proteins: packing, shape etc

Protein stability
- Inter- and intra-molecular interactions
- Hydrogen bonding geometry, aromatic interactions, pH dependence, dielectric
properties of proteins
- The role of water, hydrophobic effect
- Thermodynamic signatures of folding
- Entropy/enthalpy compensation

Extremophiles
- Thermophiles
- Halofiles
- Alkalofiles
- Can we distinguish cause form consequence?

Hydrodynamic properties
- Protein as polymers
- Protein solubility
- Radius of gyration and other measures of dimensions
- Diffusion
- Rotation
- Electrophoretic mobility of single proteins and non-covalent complexes
- Chromatographic properties of single proteins and non-covalent complexes
- Sedimentation properties of single proteins and non-covalent complexes

Protein folding and aggregation
- Folding mechanisms
- Aggregation propensity
- Aggregation mechanisms

Ligand Binding
- Equilibrium processes
- Allostery
- Cooperativity
- Rates of association and dissociation

The relation between sequence and structure
- Secondary structure propensity
- Structure prediction
- Protein design

Protein Dynamics
- Local and global fluctuations
- Time scales
- Connection to protein function

Membrane proteins
- Structural universe of membrane proteins
- Physical properties of membranes and its consequence for protein structure
- Membrane-spanning sequences
- Transporters and channels

Evolution
- Evolution of protein structure and function